biologie partie 5: Respiration chapitre 3

Chapitre 3: Physiologie de l'appareil respiratoire

Introduction: Au cours de la respiration cellulaire, les cellules utilise l'O2 et produise du CO2. Lorsqu'elle fabrique l'ATP(molécule énergetique). Les poumons assurent l'apport en O2  et le rejet de CO2. Le sang assure la lésion entre les poumons et les cellules de l'organisme.Chapitre 2: Le tabagisme, un comportement à risque pour la santé

I) Le mécanisme des échanges gazeux
Les échanges gazeux s'éffctue par diffusion au niveau pulmonaire et tissulaire. Cette diffusion s'éffectue suivant le graduant de préssion partiel des gaz. Dans les poumons l'O2 diffuse de l'air alvéolaire vers le sang. Le CO2 diffuse du sang vers l'alveole. C'est l'hematose. A l'issue de ces échanges , le sang hématosé quite les poumons et gagne les tissus. Dans les tissus , le sang libère de l'O2 qui diffuse jusqu'aux cellules et se charge en CO2. Il se forme du sang non hématosé.
 
II)Le transport du dioxygène
L'Hémoglobine est une hétéroprotéine formé de 4 sous unité ou monomère . Chaque monomère comprend une partie protéique appelé Globine et une partie non protéique appelé Hème. Les quatres chaines polypetidique de globine sont identiques deux à deux. Deux chaines Alpha et deux chaines Béta. Chaque Hème renferme un ion Fe²+ capable de fixer réversiblement une molécule d'O2. Par conséquent une molécule d'hémoglobine peut fixer jusqu'à quatre molécules d'O2.
 
III)L'analyse de la Saturation:
La variation du pourcentage de saturation de l'hémoglobine en O2, en fonction de la PO2 est représentée par la courbe de Barcroft
Cette courbe d'allure sigmoïde indique que le pourcentage de saturation dépend de la PO2 mais ne lui est pas proportionnel
Pour des faibles PO2 comprise entre 0 et 2,2 KPa, le % de saturation de l'hémoglobine varie de 0 à 25%. Chaque molécule d'hémoglobine porte au maximum une seule molécule d'O2. L'affinité de l'hémoglobine pour O2 est faible. Cette situation  n'est jamais rencontrée in vivo.
Pour des PO2 moyennes comprises entre 2,2 et 5,5 KPa, l'affinité de l'hémoglobine pour O2 augmente, faisant s'élevé de 25 à75%  le pourcentage de saturation . Une faible variation de la PO2 entraine une grande variation du poucentage de bsaturation.
Pour des PO2 élevées comprises entre 5,5 et 14 KPa , l'affinité de l'hémoglobine augmente et permet d'atteindre une saturation maximale de 98%.
IV) Interprétation de la saturation
Il existe une coopérativité moléculaire entre les quatre sous-unités de l'hémoglobine, qui facilite la saturation: La fixation d'une molécule d'O2 sur l'hémoglobine augmente l'affinité de celle-ci pour d'autres molécules d'O2. Cette caractéristique permet à l'hémoglobine d'assurer ses deux rôles principaux:
Transport maximal de l'O2 des poumons vers les tissus
Libération maximal de l'O2 au niveau des tissus
Au niveau pumonaire où la PO2 est de 14 KPa , l'hémoglobine est de 98%.
Une faible variation de la PO2 entraine peu de modification du pourcentage de saturation de l'hémoglobine. L'hémoglobine capte un maximum d'O2 au niveau des poumons pour la porté aux tissus. Au niveau des tissus , la PO2 est de 4KPa. L'affinité de l'hémoglobine pou O2 diminue et elle libère de l'O2. L'O2 diffuse alors aux cellules. Après son passage dans les tissus, la PO2 du sang veineux est de 5,3 KPa. Le pourcentage de saturation de l'hémoglobine  est à peu près de 75%. L'hémoglobine a donc cédé 98-75% =23% d'O2 aux tissus .Lors d'un exercice musculaire , Il y'a consomation d'O2 . La PO2 va donc diminuer par conséquent  l'affinité de l'hémoglobine pour O2 diminue. L'O2 ainsi libéré est utilisé par les muscles.

V) Modification de la saturation :effet de l'exerce physique

Lors de l'exercice musculaire , les muscles produisent de CO2. Ce qui entraine une augmentation de la PCO2(hypercapnie). On note également une augmentation de la température et une dimunition du PH( Acidose). Dans ce cas la courbe de saturation de l'hémoglobine en O2 en fonction de la PO2, cette courbe est décalé vers la droite. Ce qui signifie que pour 1PO2 tissulaire(4pa), le pourcentage de saturation de l'hémoglobine en O2 est abaisé par rapport au condition standart. ( 60% au repos , 30% en effort). Cette modification nommé effet Bohr favorise la dissociation oxyhémoglobine et la libération de l'O2 par les tissus.

VI)Le transport du CO2
92% du CO2 est transporté sur deux formes dite combiné:
-67% du CO2 se trouve sous forme d'ion hydrogénocarbonate. Cette réaction se déroule dans le plasma et dans le cytoplasme des hemasy où elle est accelérée par les enyzmes l'Anhydrasecarbonique
-25% du CO2 est transporté par la fonction Amine de certain acide aminé des protéine du sang formant ainsi des composé carbamine. Il peut s'agire des proteine Asmatique ou de l'hémoglobine. Dans ce cas , on parle de Carbhemoglobine.
Les 8% restant correspond au CO2 dissout dans le plasma

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